近日，理学院软物质与功能纳米材料研究团队在HIV-1融合肽抗体亲和力优化设计领域取得重要研究进展，相关研究成果以"In Silico Design of High-Affinity Antibody VRC34.01 for HIV-1 Fusion Peptide Recognition"（点击阅读 ）为题，在期刊《The Journal of Physical Chemistry B》上在线发表题。 万博·体育(ManBetX)官方网站_ManBetXSPORTS为该研究论文第一单位，应用物理系冯梅博士为第一作者，冯梅博士与孙婷婷教授为通讯作者，物理系硕士研究生王楠为第二作者。

该论文通过全原子分子动力学模拟结合自由能微扰计算，系统研究了HIV-1融合肽与广谱中和抗体VRC34.01相互作用的分子机制。研究发现，融合肽的识别主要由抗体结合界面的疏水堆积和范德华相互作用驱动；绝大多数融合肽残基突变会降低结合亲和力，而抗体界面残基的理性设计成功筛选出A33I、L96I和S93T三个亲和力增强型突变体。该工作为HIV-1融合肽的抗体识别提供了定量和结构层面的认识，也为抗体亲和力优化设计提供了新策略。

 该研究得到国家自然科学基金、浙江省自然科学基金等支持。（理学院）